Universidad Tecnológica de Santiago.
(UTESA)
Asignatura:
Inmunología y Alergia.
Tema:
ANTICUERPOS
Presentado Por:
Marielys Rodríguez 2-11-1983
Dairy Reyes 3-11-0067
Yeraldy Ureña 1-12-1380
Anllela Santos 2-11-2104
Yenersi Abreu 1-12-0418
Thelvin Almonte 1-05-0078
Vilma Martínez 2-11-2151
Jennifer Mateo 1-12-0115
Alba Pérez 2-11-0538
Marleny Hernández 2-10-1263
Iris A. Eguren 1-06-9088
Bierka Jimenez 2-11-1597
presentado A:
Dr. mirtha villasr
INTRODUCCION
La clave del sistema inmune adaptativo es su capacidad de reconocimiento
específico de cualquier tipo de molécula o partícula extraña.
específico de cualquier tipo de molécula o partícula extraña.
Por eso, el sistema inmune cuenta con las inmunoglobulinas (Ig)
y con los receptores de los linfocitos T (TCR),
y con los receptores de los linfocitos T (TCR),
los cuales exhiben importantes propiedades como son diversidad,
heterogeneidad y procedencia a partir de reordenaciones de genes.
heterogeneidad y procedencia a partir de reordenaciones de genes.
Las inmunoglobulinas funcionan como la parte específica del complejo de
las células B, a nivel de membrana, que reconoce al antígeno y como
moléculas circulantes, es decir anticuerpos secretados por las células
plasmáticas procedentes de activación, proliferación y diferenciación de células B.
las células B, a nivel de membrana, que reconoce al antígeno y como
moléculas circulantes, es decir anticuerpos secretados por las células
plasmáticas procedentes de activación, proliferación y diferenciación de células B.
Estos anticuerpos se localizan en el suero, en los líquidos tisulares
(intersticiales) y recubriendo ciertos epitelios internos.
Estas Ig circulantes son los efectores de la rama humoral del sistema
inmune específico (de hecho inician la fase efectora, pero como veremos,
la eliminación definitiva del Ag no suelen hacerla directamente los anticuerpos).
(intersticiales) y recubriendo ciertos epitelios internos.
Estas Ig circulantes son los efectores de la rama humoral del sistema
inmune específico (de hecho inician la fase efectora, pero como veremos,
la eliminación definitiva del Ag no suelen hacerla directamente los anticuerpos).
Las Inmunoglobulinas
Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas
son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse
de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados,
disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B
y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y
neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse
de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados,
disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B
y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y
neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la detección de
moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas extrañas que
desencadenan la producción de anticuerpos se denominan antígenos.
moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas extrañas que
desencadenan la producción de anticuerpos se denominan antígenos.
El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas,
cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras
de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad,
dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos
son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen
distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena \
pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos
que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune
adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.
cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras
de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad,
dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos
son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen
distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena \
pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos
que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune
adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.
El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado
por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar
sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno
necesaria para que éste provoque una infección.
por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar
sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno
necesaria para que éste provoque una infección.
Se distinguen diversos tipos de inmunoglobulinas: IgG, IgM,
IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas
tienen en común que su unidad básica está formada por dos
pares de cadenas peptídicas: un par de cadenas ligeras (cadenas L)
con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas
(cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas
tienen en común que su unidad básica está formada por dos
pares de cadenas peptídicas: un par de cadenas ligeras (cadenas L)
con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas
(cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
Formas de Anticuerpos
Los linfocitos B activados se diferencian en células plasmáticas,
cuyo papel es la producción de anticuerpos solubles o bien en linfocitos B
de memoria, que sobreviven en el organismo durante los años siguientes
para posibilitar que el sistema inmune recuerde el antígeno y
responda más rápido a futuras exposiciones al agente inmunógeno.
Los anticuerpos son, por tanto, un producto esencial del sistema inmunitario
adaptativo que aprenden y recuerdan las respuestas a patógenos invasores.
Los anticuerpos se encuentran en dos formas: en forma soluble secretada
en la sangre y otros fluidos del cuerpo y en forma unida a la membrana celular
que está anclada a la superficie de un linfocito B.
cuyo papel es la producción de anticuerpos solubles o bien en linfocitos B
de memoria, que sobreviven en el organismo durante los años siguientes
para posibilitar que el sistema inmune recuerde el antígeno y
responda más rápido a futuras exposiciones al agente inmunógeno.
Los anticuerpos son, por tanto, un producto esencial del sistema inmunitario
adaptativo que aprenden y recuerdan las respuestas a patógenos invasores.
Los anticuerpos se encuentran en dos formas: en forma soluble secretada
en la sangre y otros fluidos del cuerpo y en forma unida a la membrana celular
que está anclada a la superficie de un linfocito B.
Forma Soluble
Los anticuerpos solubles son secretados por un linfocito B activado
para unirse a sustancias extrañas y señalizarlas para su destrucción por
el resto del sistema inmune. También se les podría llamar anticuerpos libres
hasta que se unen a un antígeno y acaban como parte de un complejo antígeno-anticuerpo
o como anticuerpos secretados. En estas formas solubles se unen
a las inmunoglobulinas moléculas adicionales.
para unirse a sustancias extrañas y señalizarlas para su destrucción por
el resto del sistema inmune. También se les podría llamar anticuerpos libres
hasta que se unen a un antígeno y acaban como parte de un complejo antígeno-anticuerpo
o como anticuerpos secretados. En estas formas solubles se unen
a las inmunoglobulinas moléculas adicionales.
Forma Anclada a Membrana
La forma anclada a membrana de un anticuerpo se podría llamar inmunoglobulina
de superficie o inmunoglobulina de membrana , que no es secretado: siempre está
asociado a la membrana celular. Forma parte del receptor del linfocito B (BCR), que
permite a éste detectar cuando un antígeno específico está presente en el organismo,
desencadenando la activación del linfocito B. El BCR se compone de anticuerpos IgD o IgM
unidos a la superficie de membrana y sus heterodímeros
asociados Ig-α e Ig-β que tienen capaz de producir la transducción
de señal del reconocimiento del anticuerpo a la célula. Un linfocito B
humano típico tiene entre 50.000 y 100.000 anticuerpos unidos a su superficie.
Tras el acoplamiento del antígeno,
éstos se agrupan en grandes parches cuyo diámetro puede exceder de 1μm en balsas
lipídicas que aíslan los BCRs de la mayor parte de los restantes receptores de señalización celular.
Estos parches podrían mejorar la eficiencia de la respuesta inmune celular.
En los seres humanos, la superficie celular está libre de otra
s proteínas alrededor de los receptores de los linfocitos B en
distancias de algunos miles de angstroms, lo cual reduce de tal manera
las influencias que compiten con su función, que incluso aísla a los BCRs.
de superficie o inmunoglobulina de membrana , que no es secretado: siempre está
asociado a la membrana celular. Forma parte del receptor del linfocito B (BCR), que
permite a éste detectar cuando un antígeno específico está presente en el organismo,
desencadenando la activación del linfocito B. El BCR se compone de anticuerpos IgD o IgM
unidos a la superficie de membrana y sus heterodímeros
asociados Ig-α e Ig-β que tienen capaz de producir la transducción
de señal del reconocimiento del anticuerpo a la célula. Un linfocito B
humano típico tiene entre 50.000 y 100.000 anticuerpos unidos a su superficie.
Tras el acoplamiento del antígeno,
éstos se agrupan en grandes parches cuyo diámetro puede exceder de 1μm en balsas
lipídicas que aíslan los BCRs de la mayor parte de los restantes receptores de señalización celular.
Estos parches podrían mejorar la eficiencia de la respuesta inmune celular.
En los seres humanos, la superficie celular está libre de otra
s proteínas alrededor de los receptores de los linfocitos B en
distancias de algunos miles de angstroms, lo cual reduce de tal manera
las influencias que compiten con su función, que incluso aísla a los BCRs.
Isotipos y Alotipos
ALOTIPOS
Las inmunoglobulinas, como proteínas que son, pueden actuar como antígenos.
Esta propiedad se ha aprovechado para generar anticuerpos contra ellas,
que posteriormente han sido utilizados como instrumentos para analizar su
estructura y función. Mediante el uso de los anticuerpos generados contra
las inmunoglobulinas se ha podido detectar la existencia de variaciones en las mismas.
Esta propiedad se ha aprovechado para generar anticuerpos contra ellas,
que posteriormente han sido utilizados como instrumentos para analizar su
estructura y función. Mediante el uso de los anticuerpos generados contra
las inmunoglobulinas se ha podido detectar la existencia de variaciones en las mismas.
IDIOTIPOS
Los antisueros homólogos que referíamos anteriormente que
se producen al inmunizar animales con inmunoglobulinas de otro animal
de la misma especie, también pueden ir dirigidos contra las regiones
hipervariables de las cadenas H y/o L de las inmunoglobulinas.
Todas las inmunoglobulinas que poseen los mismos determinantes
antigénicos en sus regiones hipervariables se dice que pertenecen al mismo idiotipo,
o que poseen los mismos determinantes idiotipicos.
Los determinantes idiotípicos son exclusivos para las moléculas
producidas por un clon determinado de células productoras de anticuerpos.
se producen al inmunizar animales con inmunoglobulinas de otro animal
de la misma especie, también pueden ir dirigidos contra las regiones
hipervariables de las cadenas H y/o L de las inmunoglobulinas.
Todas las inmunoglobulinas que poseen los mismos determinantes
antigénicos en sus regiones hipervariables se dice que pertenecen al mismo idiotipo,
o que poseen los mismos determinantes idiotipicos.
Los determinantes idiotípicos son exclusivos para las moléculas
producidas por un clon determinado de células productoras de anticuerpos.
Moléculas adicionales a la unidad estructural básica.
En las inmunoglobulinas aparecen, además de las cuatro
cadenas polipeptídicas básicas, un componente glucídico
(que representa el 2-14 % del peso total de la molécula)
y en algunas clases de inmunoglobulinas, glicoproteínas
adicionales conocidas como cadena J y pieza de secreción.
cadenas polipeptídicas básicas, un componente glucídico
(que representa el 2-14 % del peso total de la molécula)
y en algunas clases de inmunoglobulinas, glicoproteínas
adicionales conocidas como cadena J y pieza de secreción.
La cadena J es una glicoproteína con un 12 % de azúcares
y un peso molecular de 15 kD que une, mediante puentes
disulfuro, extremos Fc en la IgA e IgM. La pieza de secreción es
una glicoproteína de 58 kD de peso molecular que sintetizan las
células epiteliales de las mucosas y glándulas exocrinas.
y un peso molecular de 15 kD que une, mediante puentes
disulfuro, extremos Fc en la IgA e IgM. La pieza de secreción es
una glicoproteína de 58 kD de peso molecular que sintetizan las
células epiteliales de las mucosas y glándulas exocrinas.
Estructura
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas
(~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas.
Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.
En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas.
La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero
de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig.
Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos
con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con
cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o
pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.
(~150 kDa), también conocidas como inmunoglobulinas.
Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido.
En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas.
La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero
de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig.
Los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos
con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con
cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o
pentaméricos con cinco unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.
Las inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a
su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos
cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la
inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
su vez se agrupan en las dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos
cadenas ligeras (verde y amarillo) del anticuerpo. Los dominios de la
inmunoglobulina están compuestos de entre 7 (en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Función
La función esencial de las inmunoglobulinas es la de unirse
al antígeno. De esta manera las inmunoglobulinas actúan como receptoras
de señales antigénicas o bien pueden colaborar en la destrucción antigénica.
La primera función se presenta cuando las inmunoglobulinas se
encuentran insertas en la membrana de los linfocitos B (inmunoglobulinas de membrana),
y para la segunda requieren la colaboración del complemento, macrófagos, neutrófilos y células
NK, que tienen la propiedad de unir las inmunoglobulinas por su extremo Fc.
al antígeno. De esta manera las inmunoglobulinas actúan como receptoras
de señales antigénicas o bien pueden colaborar en la destrucción antigénica.
La primera función se presenta cuando las inmunoglobulinas se
encuentran insertas en la membrana de los linfocitos B (inmunoglobulinas de membrana),
y para la segunda requieren la colaboración del complemento, macrófagos, neutrófilos y células
NK, que tienen la propiedad de unir las inmunoglobulinas por su extremo Fc.
Unión antígeno anticuerpo.
Los epítopos de un antígeno pueden estar formados por aminoácidos
consecutivos en la secuencia de la proteína, como las proteínas se
encuentran normalmente dobladas sobre si mismas según lo que
llamamos estructura terciaria, en la mayoría de los casos los anticuerpos
generados contra este tipo de epítopos solo reconocerán a la proteína
desnaturalizada o “linearizada” y por ello se les llama epitopos lineales.
En la mayoría de los casos los epítopos suelen estar formados por aminoácidos
del antígeno que solo se encuentran suficientemente cerca unos
de otros en la proteína nativa, es decir en la proteína que tiene estructura
terciaria conservada, es decir una conformación adecuada, por lo que a estos
epítopos se les llama epitopos conformacionales. Cuando inmunizamos un animal con
una proteína, generaremos una serie de anticuerpos dirigidos
contra los distintos epítopos de la misma, todos esos anticuerpos
se encontraran circulando en el suero del animal al que, una vez extraido,
llamaremos antisuero. El tipo de anticuerpos que compondrán
ese antisuero dependerá en gran medida de la forma en que hayamos
preparado la proteína para la inmunización, si la hemos preparado
desnaturalizada, solo existirán epítopos lineales, mientras que si hemos
inyectado la proteína en su estado nativo, coexistirán en el
antisuero anticuerpos que reconozcan epítopos
conformacionales con otros que reconozcan epítopos lineales.
En el caso de anticuerpos monoclonales, todos los anticuerpos
procederán de un clon de células plasmáticas y por tanto estarán
dirigidos contra un solo epítopo que será de un tipo u otro.
La importancia radica, en que dependiendo del tipo de epitopos
que reconozcan los anticuerpos, las aplicaciones diagnosticas o
de investigación serán distintas. En general, los anticuerpos que reconocen
epitopos lineales serán útiles para técnicas de Western Blot
(donde se analiza la proteína generalmente desnaturalizada) mientras
los que reconocen epítopos conformacionales lo serán para técnicas
de inmunofluoresencia, inmunoprecipitación, etc.
consecutivos en la secuencia de la proteína, como las proteínas se
encuentran normalmente dobladas sobre si mismas según lo que
llamamos estructura terciaria, en la mayoría de los casos los anticuerpos
generados contra este tipo de epítopos solo reconocerán a la proteína
desnaturalizada o “linearizada” y por ello se les llama epitopos lineales.
En la mayoría de los casos los epítopos suelen estar formados por aminoácidos
del antígeno que solo se encuentran suficientemente cerca unos
de otros en la proteína nativa, es decir en la proteína que tiene estructura
terciaria conservada, es decir una conformación adecuada, por lo que a estos
epítopos se les llama epitopos conformacionales. Cuando inmunizamos un animal con
una proteína, generaremos una serie de anticuerpos dirigidos
contra los distintos epítopos de la misma, todos esos anticuerpos
se encontraran circulando en el suero del animal al que, una vez extraido,
llamaremos antisuero. El tipo de anticuerpos que compondrán
ese antisuero dependerá en gran medida de la forma en que hayamos
preparado la proteína para la inmunización, si la hemos preparado
desnaturalizada, solo existirán epítopos lineales, mientras que si hemos
inyectado la proteína en su estado nativo, coexistirán en el
antisuero anticuerpos que reconozcan epítopos
conformacionales con otros que reconozcan epítopos lineales.
En el caso de anticuerpos monoclonales, todos los anticuerpos
procederán de un clon de células plasmáticas y por tanto estarán
dirigidos contra un solo epítopo que será de un tipo u otro.
La importancia radica, en que dependiendo del tipo de epitopos
que reconozcan los anticuerpos, las aplicaciones diagnosticas o
de investigación serán distintas. En general, los anticuerpos que reconocen
epitopos lineales serán útiles para técnicas de Western Blot
(donde se analiza la proteína generalmente desnaturalizada) mientras
los que reconocen epítopos conformacionales lo serán para técnicas
de inmunofluoresencia, inmunoprecipitación, etc.
Paratopo
Las inmunoglobulinas se unen a los epitopos de los antígenos
por sus sitios activos, constituidos como se ha indicado anteriormente,
por los segmentos variables de las cadenas
y ligeras y donde intervienen principalmente las regiones
hipervariables. Esta zona de unión al epítopo se conoce con el nombre de paratopo.
por sus sitios activos, constituidos como se ha indicado anteriormente,
por los segmentos variables de las cadenas
y ligeras y donde intervienen principalmente las regiones
hipervariables. Esta zona de unión al epítopo se conoce con el nombre de paratopo.
Propiedades biológicas de las inmunoglobulinas.
Los fenómenos de neutralización, precipitación y aglutinación
de los antígenos no son suficientes por sí solos para la destrucción
y total eliminación de éstos. Para ello, además de las inmunoglobulinas
se requiere de la colaboración de otros muchos elementos,
tales como el sistema del complemento, macrófagos, polimorfonucleares o células NK.
de los antígenos no son suficientes por sí solos para la destrucción
y total eliminación de éstos. Para ello, además de las inmunoglobulinas
se requiere de la colaboración de otros muchos elementos,
tales como el sistema del complemento, macrófagos, polimorfonucleares o células NK.
Podemos decir que las inmunoglobulinas, al detectar los antígenos
y producirse la subsiguiente unión a ellos, actúan como trans-ductores
de la información de la presencia de los mismos que serían destruidos
por el complemento, macrófagos, los polimorfonucleares o células
NK a los que dan especificidad.
y producirse la subsiguiente unión a ellos, actúan como trans-ductores
de la información de la presencia de los mismos que serían destruidos
por el complemento, macrófagos, los polimorfonucleares o células
NK a los que dan especificidad.
Tipos de Antiglobulinas
IgA: Se encuentra en las mucosas, como el tubo digestivo,
el tracto respiratorio y el tracto urogenital. Impide su colonización
por patógenos. También se encuentran en la saliva, las lágrimas y
la leche. Estas inmunoglobulinas son la defensa inicial de las
mucosas contra los agentes patógenos.
el tracto respiratorio y el tracto urogenital. Impide su colonización
por patógenos. También se encuentran en la saliva, las lágrimas y
la leche. Estas inmunoglobulinas son la defensa inicial de las
mucosas contra los agentes patógenos.
IgD: Su función consiste principalmente en servir
de receptor de antígenos en los linfocitos B que no han sido
expuestos a los antígenos.
de receptor de antígenos en los linfocitos B que no han sido
expuestos a los antígenos.
IgE: Se une a alérgeno y desencadena la liberación
de histamina de las células cebadas y basófilos y está implicada en la alergia.
También protegen contra gusanos parásitos.
de histamina de las células cebadas y basófilos y está implicada en la alergia.
También protegen contra gusanos parásitos.
IgG: Las inmunoglobulinas que contienen cadenas gamma se denominan IgG.
Las Inmunoglobulinas G son las inmunoglobulinas más abundantes en el suero.
Estas inmunoglobulinas promueven la fagocitosis en el
plasma y activan al sistema del complemento. Las IgG son el único
tipo de anticuerpos que puede cruzar la placenta para proporcionar
al feto inmunidad pasiva . Proporcionan, en sus cuatro formas,
la mayor parte de la protección inmunitaria basada en anticuerpos
contra los patógenos invasores.
Las Inmunoglobulinas G son las inmunoglobulinas más abundantes en el suero.
Estas inmunoglobulinas promueven la fagocitosis en el
plasma y activan al sistema del complemento. Las IgG son el único
tipo de anticuerpos que puede cruzar la placenta para proporcionar
al feto inmunidad pasiva . Proporcionan, en sus cuatro formas,
la mayor parte de la protección inmunitaria basada en anticuerpos
contra los patógenos invasores.
IgM: Se expresa en la superficie de los linfocitos B
y en forma de secreción con gran avidez por su diana.
Elimina los patógenos en los estadios tempranos de la respuesta inmune
mediada por linfocitos B (humoral) hasta que existen suficientes IgGs.
Estos son los primeros anticuerpos producidos en cantidades
signficativas contra un antigeno. Las IgM promueven la fagocitosis y
activan al sistema del complemento.
y en forma de secreción con gran avidez por su diana.
Elimina los patógenos en los estadios tempranos de la respuesta inmune
mediada por linfocitos B (humoral) hasta que existen suficientes IgGs.
Estos son los primeros anticuerpos producidos en cantidades
signficativas contra un antigeno. Las IgM promueven la fagocitosis y
activan al sistema del complemento.
CONCLUSION
A lo largo de este trabajo estamos viendo
distintas moléculas (no sólo inmunoglobulinas) que poseen al menos un
dominio típico de Ig. Estas proteínas están codificadas por genes que presentan
homologías entre sí. Estos diferentes genes probablemente se
originaron a partir de un gen ancestral que codificaba algo parecido
al dominio de Ig. En el pasado, dicho gen debió de sufrir sucesivas
duplicaciones, y partir de entonces, cada copia del gen original
evolucionó de modo independiente; incluso algunas de las copias
debieron fusionarse con genes o partes de genes diferentes.
distintas moléculas (no sólo inmunoglobulinas) que poseen al menos un
dominio típico de Ig. Estas proteínas están codificadas por genes que presentan
homologías entre sí. Estos diferentes genes probablemente se
originaron a partir de un gen ancestral que codificaba algo parecido
al dominio de Ig. En el pasado, dicho gen debió de sufrir sucesivas
duplicaciones, y partir de entonces, cada copia del gen original
evolucionó de modo independiente; incluso algunas de las copias
debieron fusionarse con genes o partes de genes diferentes.
El resultado evolutivo es que hoy, sobre todo en los mamíferos, cada
especie posee múltiples genes derivados del ancestral, que no están
ligados genéticamente (localizados en sitios distintos del genoma), y que
en cada caso cumplen misiones diferenciadas. Por todo ello, se habla de
una superfamilia de genes que tienen en común el codificar al menos un dominio de tipo Ig.
especie posee múltiples genes derivados del ancestral, que no están
ligados genéticamente (localizados en sitios distintos del genoma), y que
en cada caso cumplen misiones diferenciadas. Por todo ello, se habla de
una superfamilia de genes que tienen en común el codificar al menos un dominio de tipo Ig.
BIBLIOGRAFIA
http://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm
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