miércoles, 26 de noviembre de 2014

Los anticuerpos

UNIVERSIDAD TECNOLÓGICA DE SANTIAGO



UTESA



Departamento de ciencias de la salud
Carrera de Bioanalisis

Los anticuerpos

Presentado por:

Angélica Ureña Sánchez 1-10-2188
Yaritza Bernart espinal 2-10-1994
Lliny Alvares 1-12-1509

Presentado a:

Mirtha villar

Asignatura:

Inmunología y alergia

Grupo:
007

Santiago de los caballeros jueves 27 de noviembre
Del 2014


Introducción

Conforme se iban acumulando datos de secuencias de inmunoglobulinas se vio que cada anticuerpo difiere de la región V, pero que solo existe un repertorio limitado de tipos de regiones c. cualquier modelo genético que intentara explicar la diversidad y estructura de anticuerpos debía de partir de la difícil situación de reconciliar  los siguientes datos experimentales

·         Cada individuo de cada especie de mamífero es capaz de producir una gigantesca diversidad de especificidades de anticuerpos. 100 millones incluso aun más. Puesto que las ig son proteínas teniendo en cuenta que el genoma haploide humano contiene del orden de 100.00 genes.

·         Hay que explicar que tanto las cadenas H como las L poseen una región N terminal variable y otra c terminal constante.

·         Hay que dar cuenta de los isotipos y subclases que presentan la misma especificidad del  epitopo]: es decir, distintas regiones ch se asocian con un mismo tipo de región vh.

Más adelante vamos a ver lo que es una definición de anticuerpos, una breve historia acerca de estos, así como también los tipos de anticuerpos existentes.

  

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteinas del tipo de las gammaglobulinas. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos b y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parasitos. 
El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monomeros con una unidad, dimeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamiferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.

Historia de las teorías sobre la formación de anticuerpos

A principios de siglo existían dos teorías sobre la base de producción de los anticuerpos
·         Teoría línea germinal: según esta teoría, el genoma debe contener un enorme repertorio de genes, uno por cada especificidad de anticuerpo.

·         Teoría de la variación somática: el genoma contendría un número relativamente pequeño de genes de anticuerpos, que por mecanismos mutaciones ( y/o recombinativos) generarían el repertorio completo de anticuerpos del individuo.

Modelo de Dreyer y Bennet

Estos autores propusieron un ingenioso modelo:
ü  cada cadena H o L de inmunoglobulina está constituida por la codificación de dos tipos diferentes de genes, uno para la región V y otro para la porción C.
ü  estos genes estarían separados en la línea germinal, pero se unirían durante el desarrollo de los linfocitos B para constituir un mensaje continuo responsable de la producción de la cadena completa correspondiente.
ü  Además, en la línea germinal existirían cientos o miles de genes codificadores de regiones y unos pocos genes para las regiones C.
La demostración de la teoría de Dreyer y Bennet tardo unos 10 años, una vez que las técnicas de la recién nacida ingeniería genética permitieron disponer de herramientas como purificación de ARN mensajeros enzimas de restricción, clonación molecular de ADN, hibridaciones de ácidos nucleídos, etc.
De hecho, la realidad que ha quedado al descubierto supera las ´fantasías´ de estos autores, porque se ha visto que aunque su idea genérica era correcta, existen varios mecanismos genéticos en la base de la diversidad de anticuerpos:
·         Múltiples genes en la línea germinal determinantes de regiones variables
·         Mutación somáticas en las regiones génicas v
·         Recombinación  entre distintos genes V, lo que genera aun mayor diversidad.

Base genética del cambio de la clase
Cada linfocito B maduro virgen posee IGM e IGD de membrana. Cuando el antígeno especifico se une a estos IGM se desencadenan ayudado por otros factores la activación y diferenciación de estos linfocitos B. durante este periodo que sigue a la estimulación, el ADN de la familia multigenica de la cadena H puede sufrir nuevos cambios, este fenómeno se denomina cambio de clase.

Adicion de N-nucleótidos
A nivel de poli péptidos la zona de unión contiene algunos aminoácidos que no están codificados en los respectivos segmentos D, J  y V. De hecho estos aminoácidos no tienen una codificación genética propiamente dicha, sino que vienen determinados por llamados nucleótidos N, que se adicionan ex-profeso durante la fase de unión D-J  y  V-DJ.
La reacción viene catalizada por la desoxinucleotidiltransferasa terminal (tdt), que va añadiendo aleatoriamente hasta 15 nucleótidos en las junturas.

Hipermutacion somática
Este mecanismo tan sofisticado parece que evolutivamente apareció ya al comienzo de la filogenia de los vertebrados ya que existe en los tiburones. la taza de mutación es muy elevada, es decir, un millón de veces más que la normal.
El número de mutaciones se va incrementando durante la respuesta inmune sobre todo en la respuesta secundaria y ulterior. De igual manera conforme aumenta la edad del individuo aumentan las mutaciones, lo cual parece que se deba a que existen más células B de memoria que van entrando en el proceso de hipermutacion somática.
Parece que la hipermutacion somática va ligada de alguna manera al cambio de clase, ya que no afecta a la IGM pero si a la IgG e IGA .

Expresión de los genes de las inmunoglobulinas.
Cada segmento genético posee a poca distancia el respectivo líder (L) una secuencia promotora incluyendo una típica (caja TATA) para la entrada del complejo del ARN  polimerasa II.
La actividad de promotores e intensificadores está regulada por diversos factores de transcripción algunos comunes a otros tipos celulares y otros específicos de linajes de linfocitos B. cada factor o conjunto de factores concretos  se une a una secuencia.


Una vez terminada la transcripción el ARN primario sufre la poliadenilacion: la enzima poliadenina polimerasa reconoce la secuencia  AAUAAA  que existe seerca del extremo 3. Luego se produce el corte y empalpe, (splicing) eliminación de intrones y empalpe de exones.

Expresión simultanea de mIgM y mIgD en linfocitos B  maduros
En las células B maduras vírgenes, la transcripción de los genes reordenados de cadena pesadas producen un ARN primario en el que están representados los genes, en este ARN primario existen cuatros sitios de poliadenilacion:
·         #1, para IgM secretada
·         #2, para IgM de membrana
·         #3, para IgD secretada
·         #4, para Igd de membrana

Desarrollo ontogenético de las células B
Un proceso de desarrollo que ocurre desde los primeros precursores reconocidos del linaje de B hasta las células plasmáticas secretoras de anticuerpos estas se pueden dividir en dos grandes fases:
·         Fase independiente del antígeno: ocurre en la medula ósea (órgano central o primario) concluyendo en la salida de la medula del linfocito B maduro virgen e inmunocompetente.
·         Fase dependiente del antígeno: se da en los órganos linfoides secundarios o periférico y que conduce a la diferenciación de linfocitos B en los sub clones humanos.
Una población distinta de linfocitos B, células B CD5.
Durante el desarrollo fetal, a la semana 17ava emigra a los ganglios linfáticos una primera población de células B que son distintas.
·         Posee mIgM, pero presenta el marcador de superficie  CD5+ que comparte con timocito y células T.
·         Expresan inmunoglobulinas a partir de los genes no mutados de línea germinal
·         Producen sobre todo IgM pero también IgG e IgA que se denominan  anticuerpos naturales dichos anticuerpos son de baja validez, pero curiosamente son polirreactivos, y responden bien a los antígenos  timo-independientes, no requieren colaboración de linfocitos T coadyuvantes.
·         Se ha propuesto que sus posibles funciones podrían ser el representar una primera línea de defensa contra ciertos microorganismos, el de eliminación de auto-componentes dañados y la participación en la red idiotipica 

Clase de inmunoglobulinas y sus funciones
La respuesta efectora humoral está a cargo de las inmunoglobulinas o anticuerpos que son moléculas secretadas por células plasmáticas. Existen cinco clases de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipetídicas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes disulfuro (A).
La IgM  está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre si por una pieza J y se encuentra presente en el plasma. Tiene diez sitios de unión con antígeno y es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos. Es una potente fijadora del complemento, al presentar cinco fragmentos Fc que unen al factor del complemento C1q. La IgM se encuentra también en la membrana de linfocitos B en forma de monómero, constituyendo los receptores idiotípicos de estas células.
La IgG  es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Sus principales funciones biológicas incluyen fijación del complemento, unión a receptores para Fc en células fagocíticas al opsonizar partículas durante la fogocitosis y unión a receptores en células NK durante la citotoxicidad mediada por anticuerpos (ADCC). Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
La IgA se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo. Está formada por dos unidades básicas unidas por una pieza secretora sintetizada por las células epiteliales de las mucosas. Esta pieza secretora es un polipéptido responsable del trasporte de la IgA a través del epitelio. Ademas la proteje de la acción de enzimas proteolíticas presentes en las secresiones. Es sintetizada en grandes cantidades por acúmulos linfoides y placas de Peyer del intestino. No fija complemento ni es opsonina, sin embargo su importancia es enorme al impedir el ingreso de microorganismos y macromoléculas al organismo.
La IgE se encuentra en muy bajas concentraciones en el suero de personas normales, y en mayores concentraciones en individuos atópicos. En estos últimos es responsable de los cuadros de hipersensibilidad mediada por un mecanismo de daño inmunológico tipo I de la clasificación de Gell y Coombs. El fragmento Fc de estas inmunoglobulinas presenta gran afinidad por receptores para Fc epsilon en células cebadas y basófilos. Al estar ubicada en su superficie y recibir el estímulo antigénico, la IgE induce su degranulación iniciando un proceso inflamatorio y produciendo la contracción del músculo liso. En condiciones normales, esta inmunoglobulina interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos especialmente helmitos.
 
La IgD es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.

Conclusión
Podemos concluir indicando claro que lo anticuerpos son proteínas (glicoproteínas: proteínas unidas a azúcares) (inmunoglobulinas) secretadas por un tipo particular de células, llamadas linfocitos B. Su propósito es reconocer cuerpos extraños invasores como las bacterias y mantener al organismo libre de ellos. Su producción está regida por el sistema linfático.
Que existen diversos tipos entre los cuales podemos encontrar las inmunoglobulinas G,M, A, D, y E y que son de gran utilidad  en diagnostico de enfermedades. Tratamientos terapéuticos, terapia prenatal entre otras aplicaciones.


 Anexos



Bibliografía
Curso de inmunología general ( genética y ontogénica de la producción de anticuerpos)

No hay comentarios.:

Publicar un comentario